Forschung
Pflanzliche Zellen besitzen eine Vielzahl von Membransystemen. Neben der in tierischen Zellen zu findenden Cytoplasma-, Mitochondrien-, ER- und Kernmembran, besitzen sie zusätzlich noch das Membransystem der Chloroplasten, sowie die Vakuolenmembran. Die Proteine, die in diese Membranen eingebettet sind, machen etwa 25-30% des Proteoms eines Organismus aus und übernehmen wichtige Funktionen für den Metabolismus der Zelle, für Transportprozesse und für die Zell-Zellkommunikation.
ATP-Synthase
Analog zu den homologen ATP-Synthasen in Bakterien und Mitochondrien ist die chloroplastidäre ATP-Synthase in ein Membransystem eingebettet. Durch photosynthetische oder respiratorische Elektronentransport(prozesse) wird in diesen Membransystemen ein Protonengradient erzeugt, der von der ATPase zur Synthese von ATP aus ADP und Phosphat genutzt werden kann - durch Hydrolyse von ATP kann die reversible Reaktion katalysiert und ein Protonengradient aufgebaut werden.
Die ATP-Synthase besteht aus zwei deutlich abgegrenzten strukturellen und funktionellen Bereichen. Der membranassoziierte F1-Bereich besteht aus 5 verschiedenen Untereinheiten und enthält jeweils an der Kontaktfläche der 3 a und 3 b-Untereinheiten, die die Kernstruktur des membranassoziierten Bereiches bilden, die insgesamt 6 Nukleotidbindungsstellen, von denen jedoch nur 3 katalytische Funktion besitzen. Im Zentrum des aus den a- und b-Untereinheiten gebildeten Hexagons befinden sich die g- und die e-Untereinheit. Die d-Untereinheit ist dagegen im Außenbereich des Komplexes angeordnet. Der membranintegrale F0-Bereich besteht aus mindestens 3 verschiedenen Untereinheiten und ist für den Protonentransport über die Membran verantwortlich.
Zu den nach wie vor offenen Fragen zählen die Regulation und Aktivierung des Enzyms, die in höheren Pflanzen über einen in der zentralen g-Untereinheit befindlichen Redoxschalter erfolgen. Ferner sind die Struktur des Membranbereichs und der Mechanismus des Protonentransports sowie die spezifische Hemmung des Chloroplasten-Enzyms durch verschiedene selektive Phytotoxine unbekannt. Für das Phytotoxin Tentoxin, das von phytopathogenen Pilzen gebildet wird, konnten wir mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse die Struktur des CF1-Tentoxininhibitorkomplexes bestimmen und die Bindungsstelle sowie den molekularen Wirkmechanismus des Phytotoxins identifizieren.
Rezeptorproteine
Ethylen ist ein wichtiges Phytohormon, das verschiedene Wachstums- und Entwicklungsprozesse kontrolliert und vermutlich auch bei der Vermittlung biotischer und abiotischer Stresssignale eine wichtige Rolle spielt, z.B. bei der Pathogenabwehr oder bei mechanischer Reizung der Pflanze, aber auch bei Trockenheit, Hitze und Kälte.
Die Ethylenwahrnehmung erfolgt über eine Familie von Membranrezeptoren, die in Abwesenheit von Ethylen die lösliche Ser/Thr-Vermittlerkinase CTR1 aktivieren, die den weiter unten in der Signalkette lokalisierten Membranrezeptor EIN2 negativ reguliert. Bei Bindung von Ethylen werden die Rezeptoren der Ethylenrezeptorfamilie inaktiviert, wodurch auch CTR1 deaktiviert wird. EIN2 kann nun als positiver Regulator des Ethylensignalwegs fungieren und die Transkriptionsfaktoren EIN3, EIL1 oder EIL2 aktivieren. Diese Transkriptionsfaktoren binden an den Promotor des ERF1-Genes und aktivieren seine Transkription. Das Genprodukt, ein weiterer Transkriptionsfaktor, bindet dann an die GCC-Box anderer Gene und veranlasst die Expression der Zielgene.
In der Modellpflanze Arabidopsis thaliana konnten 5 homologe Formen des Ethylenrezeptors nachgewiesen werden. ETR1, ETR2 und EIN4 zeigen den typischen modularen Aufbau der Hybridhistidinkinasen. An die membranintegrale Ethylenbindungsdomäne schließt sich die Histidinkinase-Domäne mit dem konservierten His-Rest an - der C-terminale Bereich wird von der den Asp-Rest enthaltenden Empfängerdomäne gebildet. Den Rezeptorproteinen ERS1 und ERS2 fehlt im Gegensatz zu den anderen Ethylenrezeptorproteinen die Empfängerdomäne, zur Signalweiterleitung wird hier anstelle eines Homodimers ein mit ETR1 gebildetes Hetero-Dimer diskutiert.
Bislang ist es nicht gelungen, die vollständige Struktur und den molekularen Mechanismus der Signalwahrnehmung und ‑weiterleitung der Ethylenrezeptorproteine oder anderer Hybridhistidinkinasen zu bestimmen. Ziel unserer Arbeiten in den nächsten Jahren ist es, die Struktur und den molekularen Mechanismus der Ethylenrezeptorproteine zu ermitteln.
Sonntag, 21. 03. 2010
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Letzte Änderung: 06.11.2009, 13:17
